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清華大學(xué)生命科學(xué)院歐光朔實(shí)驗(yàn)室在《The EMBO Journal》發(fā)表了題為“Global histone H2B degradation regulates insulin/IGF signaling-mediated nutrient stress”的研究文章，報(bào)道了組蛋白H2B系統(tǒng)性降解調(diào)控胰島素信號(hào)介導(dǎo)的營(yíng)養(yǎng)應(yīng)激。

歐光朔實(shí)驗(yàn)室意外地發(fā)現(xiàn)在饑餓期間線蟲（Caenorhabditis elegans）中的組蛋白H2B會(huì)全面降解。歐光朔實(shí)驗(yàn)室通過(guò)遺傳篩選識(shí)別出在饑餓動(dòng)物中阻止H2B降解的泛素和與泛素相關(guān)酶的突變，確定賴氨酸31是染色質(zhì)結(jié)合H2B泛素化和消除的關(guān)鍵殘基。在飲食充足的動(dòng)物中，當(dāng)胰島素/IGF信號(hào)減弱時(shí)，保留異常的核小體H2B增加了FOXO轉(zhuǎn)錄因子DAF-16與染色質(zhì)的結(jié)合，生成有害于動(dòng)物生存的非正常基因表達(dá)譜。這項(xiàng)工作還報(bào)道了泛素-蛋白酶體系統(tǒng)在人類細(xì)胞中調(diào)控染色體組蛋白的更新。在幼蟲發(fā)育過(guò)程中，表皮細(xì)胞在與上皮細(xì)胞融合后也會(huì)進(jìn)行H2B更新。這些結(jié)果提示組蛋白系統(tǒng)性降解可能是控制表觀基因組動(dòng)態(tài)變化的普遍機(jī)制。

論文的第一作者為清華大學(xué)博士后朱志文，現(xiàn)為蘇州大學(xué)基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)與生物科學(xué)學(xué)院分子酶學(xué)研究所特聘副教授，通訊作者是歐光朔教授。清華大學(xué)鄧海騰、李寅青，北京生命科學(xué)研究所董夢(mèng)秋，中國(guó)科學(xué)技術(shù)大學(xué)光壽紅等教授實(shí)驗(yàn)室對(duì)本課題提供了幫助。本研究工作得到了清華-北大生命科學(xué)聯(lián)合中心、生物結(jié)構(gòu)前沿中心、清華大學(xué)-IDG/麥戈文腦科學(xué)研究院、基金委和科技部等相關(guān)機(jī)構(gòu)的經(jīng)費(fèi)資助。

 

 

 

圖：饑餓線蟲組蛋白H2B會(huì)全面降解

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